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| V/F: Lors d'un prélèvement pour un diagnostique, on peut cibler n'importe quelle enzyme afin d'obtenir des résultats concluants | Faux; il faut cibler les organes touchés par la maladie/diagnostique suspecté et donc choisir les enzymes particulières et quasi-exclusives à ces organes. De cette façon, on voit si la concentration de l'enzyme est anormale ou pas et si l'organe est "défectueux" ou pas |
| Quels mécanismes de contrôle de l'activité enzymatique permettent une adaptation à long terme aux besoins de l'organisme ou de la cellule? | Induction et répression |
| Quels mécanismes de contrôle de l'activité enzymatique permettent une adaptation à long terme aux besoins de l'organisme ou de la cellule? | Induction et répression |
| V/F: Lors d'un prélèvement pour un diagnostique, on peut cibler n'importe quelle enzyme afin d'obtenir des résultats concluants | Faux; il faut cibler les organes touchés par la maladie/diagnostique suspecté et donc choisir les enzymes particulières et quasi-exclusives à ces organes. De cette façon, on voit si la concentration de l'enzyme est anormale ou pas et si l'organe est "défectueux" ou pas |
| V/F: Lors d'un prélèvement pour un diagnostique, on peut cibler n'importe quelle enzyme afin d'obtenir des résultats concluants | Faux; il faut cibler les organes touchés par la maladie/diagnostique suspecté et donc choisir les enzymes particulières et quasi-exclusives à ces organes. De cette façon, on voit si la concentration de l'enzyme est anormale ou pas et si l'organe est "défectueux" ou pas |
| V/F: Lors d'un prélèvement pour un diagnostique, on peut cibler n'importe quelle enzyme afin d'obtenir des résultats concluants | Faux; il faut cibler les organes touchés par la maladie/diagnostique suspecté et donc choisir les enzymes particulières et quasi-exclusives à ces organes. De cette façon, on voit si la concentration de l'enzyme est anormale ou pas et si l'organe est "défectueux" ou pas |
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| V/F: Lors d'un prélèvement pour un diagnostique, on peut cibler n'importe quelle enzyme afin d'obtenir des résultats concluants | Faux; il faut cibler les organes touchés par la maladie/diagnostique suspecté et donc choisir les enzymes particulières et quasi-exclusives à ces organes. De cette façon, on voit si la concentration de l'enzyme est anormale ou pas et si l'organe est "défectueux" ou pas |
| V/F: Lors d'un prélèvement pour un diagnostique, on peut cibler n'importe quelle enzyme afin d'obtenir des résultats concluants | Faux; il faut cibler les organes touchés par la maladie/diagnostique suspecté et donc choisir les enzymes particulières et quasi-exclusives à ces organes. De cette façon, on voit si la concentration de l'enzyme est anormale ou pas et si l'organe est "défectueux" ou pas |
| V/F: Lors d'un prélèvement pour un diagnostique, on peut cibler n'importe quelle enzyme afin d'obtenir des résultats concluants | Faux; il faut cibler les organes touchés par la maladie/diagnostique suspecté et donc choisir les enzymes particulières et quasi-exclusives à ces organes. De cette façon, on voit si la concentration de l'enzyme est anormale ou pas et si l'organe est "défectueux" ou pas |
| V/F: Lors d'un prélèvement pour un diagnostique, on peut cibler n'importe quelle enzyme afin d'obtenir des résultats concluants | Faux; il faut cibler les organes touchés par la maladie/diagnostique suspecté et donc choisir les enzymes particulières et quasi-exclusives à ces organes. De cette façon, on voit si la concentration de l'enzyme est anormale ou pas et si l'organe est "défectueux" ou pas |
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| V/F: Lors d'un prélèvement pour un diagnostique, on peut cibler n'importe quelle enzyme afin d'obtenir des résultats concluants | Faux; il faut cibler les organes touchés par la maladie/diagnostique suspecté et donc choisir les enzymes particulières et quasi-exclusives à ces organes. De cette façon, on voit si la concentration de l'enzyme est anormale ou pas et si l'organe est "défectueux" ou pas |
| V/F: Lors d'un prélèvement pour un diagnostique, on peut cibler n'importe quelle enzyme afin d'obtenir des résultats concluants | Faux; il faut cibler les organes touchés par la maladie/diagnostique suspecté et donc choisir les enzymes particulières et quasi-exclusives à ces organes. De cette façon, on voit si la concentration de l'enzyme est anormale ou pas et si l'organe est "défectueux" ou pas |
| Où est-ce que les enzymes se lient et quel est leur rôle? | Les enzymes se lient spécifiquement aux substrats dans le but d'accélérer la vitesse de réaction |
| V/F: Les enzymes peuvent être soumises à un contrôle, mais ne peuvent pas être inhibée | Faux: les enzymes peuvent être soumises à un contrôle, mais peuvent également être inhibées |
| Qu'est-ce qu'une protéine? | Un polymère d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques qui a une structure en 3 dimensions (parfois 4 pour certaines enzymes) |
| Quels sont les 4 niveaux de structure d'une protéine? | Structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire |
| Qu'est-ce qui différencie chaque acide aminé? | La chaîne latérale (R) |
| Quelles sont les 2 structures secondaires? | Hélice a et Feuillets plissés B |
| V/F: La structure quaternaire est nécessaire pour toutes les enzymes | Faux: elle est facultative pour plusieurs |
| De quoi dépend la structure tridimensionnelle des protéines? | De la séquence des acides aminés (à cause de la chaîne latérale spécifique) et du milieu dans lequel baigne la protéine |
| Les chaînes latérales spécifiques peuvent être... | Hydrophobe; non polaire mais hydrophile; polaire hydrophile acide; polaire hydrophile basique (ces différences qui s'attirent ou se repoussent sont responsables des formes et structures particulières qu'elles vont prendre) |
| Qu'est-ce qu'une enzyme? | Une protéine chez les organismes vivants avec un pouvoir catalytique |
| Qu'est-ce qu'un biocatalyseur? | Une macromolécule naturelle qui accélère une réaction biochimique |
| Explique le mécanisme d'action d'un biocatalyseur | Le substrat se lie de façon spécifique, ce qui permet d'abaisser l'énergie d'activation et d'accélérer la vitesse de réaction |
| Qu'est-ce que permet l'ajout d'une enzyme lors d'une réaction? | Beaucoup plus de molécules peuvent être transformées en produit sans dépenser beaucoup d'énergie (+ de molécules de substrat qui possèdent assez d'énergie pour atteindre l'état de transition) |
| Qu'est-ce qu'une enzyme simple? | Composée uniquement d'acides aminés |
| Qu'est-ce qu'une apoenzyme? | La partie protéique de l'holoenzyme. Elle est inactive sans cofacteur |
| Qu'est-ce qu'une holoenzyme? | Elle est constituée d'une apoenzyme et d'un cofacteur (cofacteur nécessaire pour fonctionner et accomplir sa tâche) |
| Qu'est-ce qu'un cofacteur? | Ion métallique, coenzyme qui vient aider à accomplir sa tâche (il est nécessaire pour certaines enzymes) |
| Nomme des exemples de coenzymes dérivés de vitamines du complexe B | - Dérivés de la vitamine niacine (B3): NAD+ et NADP+ - Dérivés de la vitamine riboflavine (B2): FAD et FMN |
| Qu'est-ce que signifie le Vmax? | Tous les enzymes sont saturées; il s'agit de la concentration saturante (donc même si on ajoute du substrat, cela ne change rien) |
| V/F: La vitesse initiale est toujours la vitesse maximale | Faux; S'il n'y a pas assez de substrat, seulement une fraction des molécules d'enzymes ont accès aux molécules de substrat |
| Quand est-ce que survient de Vmax? | Lorsque toutes les enzymes ont été occupées |
| V/F: Lorsque la quantité de substrat est saturante, plus il y a d'enzymes, plus la vitesse de réaction est élevée, mais ce n'est pas proportionnel | Faux; c'est directement proportionnel |
| Lorsque la quantité de substrat est saturante, cela veut dire que... | Il est excès par rapport aux concentrations d'enzyme |
| Qu'est-ce qui permet d'évaluer la quantité d'enzymes en circulation chez les patients? | La mesure de l'activité enzymatique (et NON par la mesure de la concentration) |
| Quel est l'effet d'une variation du pH dans le milieu réactionnel pour l'enzyme? | Lorsqu'il s'agit d'un pH auquel elle n'est pas habituée, elle perd sa structure secondaire et tertiaire |
| Qu'arrive-t-il à l'enzyme si la température (à laquelle elle était initialement habituée) change? | Elle sera dénaturée. Elle deviendra rigide et ne pourra pas accueillir le substrat pour le changer en produit. |
| Nomme les 2 différents types de mécanismes de contrôle de certaines réactions enzymatiques par les cellules | 1. Modifier la quantité d'enzymes 2. Modifier l'efficacité des enzymes |
| V/F: Tous les types d'enzymes sont sujettes aux 2 types de contrôle (induction + répression) | Faux; les enzymes constitutives ne le sont pas |
| Quelles enzymes ne sont pas influencées par l'induction et la répression? | Les enzymes constitutives, car elles ont un synthèse constante et dépendante que de la présence de substrat ou non |
| Nomme les 2 mécanismes qui contrôlent l'efficacité catalytique des enzymes? | L'allostérie et la modification covalente |
| Qu'est-ce qu'un site allostérique? | Un site conçu pour recevoir une molécule spécifique seulement, mais qui n'est pas un substrat |
| Nomme 2 caractéristiques des enzymes de contrôle | 1. Elles limitent l'activité d'une voie métabolique 2. Elles sont généralement irréversibles |
| Quels mécanismes de contrôle de l'activité enzymatique permettent une adaptation rapide (à court terme) aux besoins de l'organisme ou de la cellule? | Allostérie et modification covalente |
| Quels mécanismes de contrôle de l'activité enzymatique permettent une adaptation à long terme aux besoins de l'organisme ou de la cellule? | Induction et répression |
| Entre allostérie/modification covalente et induction/répression, lesquelles sont les réactions les plus rapides? | Allostérie et modification covalente |
| Qu'est-ce qu'un inhibiteur compétitif? | Il fait compétition au substrat, car il a la capacité d'aller "s'asseoir" dans le site catalytique de l'enzyme et le bloquer (mais ne fait rien une fois "assis") |
| Peut-on réussir à contrer l'inhibiteur compétitif? | Oui, en augmentant considérablement le nombre de substrat (et donc conserver le Vmax) |
| Qu'est-ce qu'un inhibiteur non compétitif? | Il a la capacité de se fixer de façon irréversible sur le site catalytique, mais aussi partout ailleurs sur l'enzyme pour déformer sa structure et empêcher le substrat de se lier au site catalytique |
| Lorsque l'inhibiteur non compétitif se fixe sur l'enzyme, quelle structure de celle-ci déforme-t-il? | Sa structure tertiaire |
| Que se produit-il lorsqu'un inhibiteur non compétitif déforme la structure de l'enzyme? | L'enzyme devient inactive (et ce de façon irréversible) |
| Quel genre d'enzymes le pancréas contient-il? | Des enzymes digestives pour les glucides, les lipides et les protéines |
| Où est déversé le suc pancréatique? | Dans le duodénum |
| Que contient principalement le suc pancréatique? | Des enzymes digestives et du bicarbonate |
| V/F: Les principales enzymes du suc pancréatique sont les protéines, les glucides et les lipides | Vrai |
| Qu'est-ce qu'une proenzyme? | Une enzyme inactive se trouvant dans le pancréas |
| Quelle capacité la trypsine a-t-elle? | La capacité de s'autoactiver |
| L'amylase, une enzyme pancréatique, hydrolyse quelle type de liaison? | Les liaison a(1-4) |
| La lipase est responsable de l'hydrolyse de quoi? | L'hydrolyse des triacylglycérols en acides gras et 2-monoacylglycérols |
| Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique? | Sous forme de proenzymes |
| Quelle est l'avantage des enzymes protéolytiques pour le pancréas? | Elles protègent l'organe de l'autodigestion |
| Est-ce que la modification de Proenzyme à enzyme est un processus réversible ou irréversible? | Processus irréversible |
| Nomme les 3 principales enzymes chargées de la digestion des glucides | L'amylase, le saccharase et le lactase |
| Où est-ce que les enzymes saccharase et lactase sont-elles synthétisées et où agissent-elles? | Elles sont synthétisées dans les entérocytes (type de cellules de l'épithélium intestinal) et agissent sur la face externe de la membrane cytoplasmique recouvrant les microvillosités |
| V/F: Le sérum est un liquide dans lequel il y a des anticoagulants | Faux; le plasma a des anticoagulants, mais pas le sérum |
| Définie le terme suivant: Plasma | Spécimen anticoagulé obtenu après centrifugation |
| Définie le terme suivant: Sérum | Spécimen coagulé obtenu après centrifugation |
| À quoi sert un garrot? | Il permet de faire gonfler les veines |
| Que signifie "valeurs de référence"? | Valeurs auxquelles on se réfère pour interpréter un résultat par rapport à: 1. des individus normaux (en santé, même tranche d'âge, etc.) 2. un risque donné |
| V/F: Lors d'un prélèvement pour un diagnostique, on peut cibler n'importe quelle enzyme afin d'obtenir des résultats concluants | Faux; il faut cibler les organes touchés par la maladie/diagnostique suspecté et donc choisir les enzymes particulières et quasi-exclusives à ces organes. De cette façon, on voit si la concentration de l'enzyme est anormale ou pas et si l'organe est "défectueux" ou pas |
| Quels sont les éléments de la structure générale qui sont communs à tous les acides aminés? | 1. carbone α 2. groupement carboxyle 3. groupement amine |
| Qu'est-ce qui distingue tous les acides aminés entre eux? | Leur chaîne latérale (R) |
| V/F: Les réserves de protéines sont nécessaires au bon fonctionnement de l'organisme | Faux; nous n'avons aucune réserve de protéines |
| Nomme 3 origines des acides aminés trouvés dans le sang | 1. Digestion des protéines alimentaires 2. Dégradation des protéines tissulaires et sanguines 3. Synthèse endogène des acides aminés non essentiels |
| La tyrosine est synthétisée à partir de quelle acide aminé? | La phénylalanine |
| V/F: Tous les acides aminés peuvent être synthétisés par l'organisme | Faux; 9 sont obligatoirement cherchés dans l'alimentation (10 pour les enfants) |